12208 - CHIMICA E BIOCHIMICA

Anno Accademico 2014/2015

  • Docente: Benedetta Tantini
  • Crediti formativi: 2
  • SSD: BIO/10
  • Lingua di insegnamento: Italiano
  • Modalità didattica: Convenzionale - Lezioni in presenza
  • Campus: Rimini
  • Corso: Laurea in Ostetricia (abilitante alla professione sanitaria di ostetrica/o) (cod. 8472)

Conoscenze e abilità da conseguire

Al termine del modulo lo studente possiede le conoscenze e la capacità di comprendere i processi e le reazioni metaboliche e cataboliche del corpo umano, unitamente ai principi di base delle regolazioni metaboliche ormonali.

Contenuti

Chimica 

Struttura della materia: L'atomo. Numero atomico. Numero di massa. Configurazione elettronica degli elementi. La tavola periodica di Mendeleev.

I legami chimici: Legami forti: legame covalente e legame ionico. Legami deboli: legame idrogeno, interazioni ioniche (esempi in campo biologico), interazioni idrofobiche. Le molecole. Massa molecolare. Mole. Numero di ossidazione.

Elementi di chimica inorganica: Gli ossidi, le basi, gli acidi e i sali. Proprietà dell'acqua.

Le reazioni chimiche: Equilibrio chimico e costante di equilibrio. Equilibri in soluzione acquosa. Equilibrio di dissociazione dell'acqua. Dissociazione di acidi e basi forti e deboli.

Il pH: Il pH, significato e unità di misura. Le soluzioni tampone.  I tamponi fisiologici.

Elementi di chimica organica: Gli idrocarburi alifatici saturi e insaturi, aromatici. Principali proprietà dei composti monofunzionali: alcoli, eteri, tioalcoli, amine, aldeidi, chetoni, acidi carbossilici e derivati (amidi ed esteri).   

Le principali biomolecole: I glucidi: monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi. I lipidi: trigliceridi, fosfolipidi, colesterolo. Le proteine: gli aminoacidi ordinari, la loro classificazione e le caratteristiche.

 Biochimica

Struttura delle proteine . Il legame peptidico. Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria delle proteine. Denaturazione delle proteine

Proteine coniugate. Gruppi prostetici. Proteine globulari, proteine fibrose. L'emoglobina e la mioglobina: struttura e funzione, trasporto dell'ossigeno. Emoglobina fetale. Cenni sulle emoglobine patologiche.

 

Gli enzimi .  Struttura generale degli enzimi. La cinetica enzimatica: velocità massima e Km. Regolazione dell'attività enzimatica: gli inibitori. I coenzimi e le vitamine da cui derivano.

Bioenergetica. Energia libera. Reazioni esoergoniche ed endoergoniche: Le reazioni accoppiate. Composti ad alta energia. L'ATP. Sintesi dell'ATP:fosforilazione ossidativa, fosforilazione a livello di substrato.  

Metabolismo glucidico. I principali glucidi alimentari. Digestione e    assorbimento dei glucidi. La glicolisi. Destini del piruvato: Il ciclo di Krebs, conversione in lattato. Glicogeno sintesi e glicogenolisi. La gluconeogenesi. Regolazione ormonale del metabolismo glucidico. 

Metabolismo lipidico. I lipidi alimentari. Gli acidi grassi essenziali. Digestione e assorbimento dei lipidi. Trasporto ematico dei lipidi: le lipoproteine. La beta ossidazione degli acidi grassi. I corpi chetonici.La sintesi degli acidi grassi. Il colesterolo.  

Metabolismo delle proteine. Digestione e assorbimento delle proteine. Pool degli amminoacidi. Bilancio azotato. Transaminazione, desaminazione. Ciclo dell'urea. Destino dello scheletro carbonioso. 

La regolazione del metabolismo. Gli ormoni. Trasduzione del segnale. I secondi messaggeri. Meccanismo d'azione degli ormoni. I principali ormoni e i loro effetti sul metabolismo.

Le vitamine liposolubili.

 

Testi/Bibliografia

M.Stefani-N. Taddei:Chimica, Biochimica e Biologia Applicata, Zanichelli (2005)

Metodi didattici

lezioni frontali

Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento

Esame orale

Strumenti a supporto della didattica

 

le diapositive presentate a lezione sono disponibili in formato elettronico in AMS campus

Orario di ricevimento

Consulta il sito web di Benedetta Tantini