- Docente: Benedetta Tantini
- Crediti formativi: 2
- SSD: BIO/10
- Lingua di insegnamento: Italiano
- Modalità didattica: Convenzionale - Lezioni in presenza
- Campus: Rimini
- Corso: Laurea in Ostetricia (abilitante alla professione sanitaria di ostetrica/o) (cod. 8472)
Conoscenze e abilità da conseguire
Al termine del modulo lo studente possiede le conoscenze e la capacità di comprendere i processi e le reazioni metaboliche e cataboliche del corpo umano, unitamente ai principi di base delle regolazioni metaboliche ormonali.
Contenuti
Chimica
Struttura della materia: L'atomo. Numero atomico. Numero di massa. Configurazione elettronica degli elementi. La tavola periodica di Mendeleev.
I legami chimici: Legami forti: legame covalente e legame ionico. Legami deboli: legame idrogeno, interazioni ioniche (esempi in campo biologico), interazioni idrofobiche. Le molecole. Massa molecolare. Mole. Numero di ossidazione.
Elementi di chimica inorganica: Gli ossidi, le basi, gli acidi e i sali. Proprietà dell'acqua.
Le reazioni chimiche: Equilibrio chimico e costante di equilibrio. Equilibri in soluzione acquosa. Equilibrio di dissociazione dell'acqua. Dissociazione di acidi e basi forti e deboli.
Il pH: Il pH, significato e unità di misura. Le soluzioni tampone. I tamponi fisiologici.
Elementi di chimica organica: Gli idrocarburi alifatici saturi e insaturi, aromatici. Principali proprietà dei composti monofunzionali: alcoli, eteri, tioalcoli, amine, aldeidi, chetoni, acidi carbossilici e derivati (amidi ed esteri).
Le principali biomolecole: I glucidi: monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi. I lipidi: trigliceridi, fosfolipidi, colesterolo. Le proteine: gli aminoacidi ordinari, la loro classificazione e le caratteristiche.
Biochimica
Struttura delle proteine . Il legame peptidico. Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria delle proteine. Denaturazione delle proteine
Proteine coniugate. Gruppi prostetici. Proteine globulari, proteine fibrose. L'emoglobina e la mioglobina: struttura e funzione, trasporto dell'ossigeno. Emoglobina fetale. Cenni sulle emoglobine patologiche.
Gli enzimi . Struttura generale degli enzimi. La cinetica enzimatica: velocità massima e Km. Regolazione dell'attività enzimatica: gli inibitori. I coenzimi e le vitamine da cui derivano.
Bioenergetica. Energia libera. Reazioni esoergoniche ed endoergoniche: Le reazioni accoppiate. Composti ad alta energia. L'ATP. Sintesi dell'ATP:fosforilazione ossidativa, fosforilazione a livello di substrato.
Metabolismo glucidico. I principali glucidi alimentari. Digestione e assorbimento dei glucidi. La glicolisi. Destini del piruvato: Il ciclo di Krebs, conversione in lattato. Glicogeno sintesi e glicogenolisi. La gluconeogenesi. Regolazione ormonale del metabolismo glucidico.
Metabolismo lipidico. I lipidi alimentari. Gli acidi grassi essenziali. Digestione e assorbimento dei lipidi. Trasporto ematico dei lipidi: le lipoproteine. La beta ossidazione degli acidi grassi. I corpi chetonici.La sintesi degli acidi grassi. Il colesterolo.Metabolismo delle proteine. Digestione e assorbimento delle proteine. Pool degli amminoacidi. Bilancio azotato. Transaminazione, desaminazione. Ciclo dell'urea. Destino dello scheletro carbonioso.
La regolazione del metabolismo. Gli ormoni. Trasduzione del segnale. I secondi messaggeri. Meccanismo d'azione degli ormoni. I principali ormoni e i loro effetti sul metabolismo.
Le vitamine liposolubili.
Testi/Bibliografia
M.Stefani-N. Taddei:Chimica, Biochimica e Biologia Applicata, Zanichelli (2005)
Metodi didattici
lezioni frontali
Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento
Esame orale
Strumenti a supporto della didattica
le diapositive presentate a lezione sono disponibili in formato elettronico in AMS campus
Orario di ricevimento
Consulta il sito web di Benedetta Tantini