37200 - CHIMICA E BIOCHIMICA GENERALE (L-ZC)

Conoscenze e abilità da conseguire

Al termine del corso lo studente conosce: le caratteristiche generali delle reazioni chimiche (stechiometria, cinetica e spontaneità); le proprietà dei costituenti chimici della materia vivente, la struttura e le proprietà di molecole semplici e complesse di natura glucidica e lipidica,; gli aspetti termodinamici dei processi biochimici ed i fondamenti della bioenergetica cellulare, le caratteristiche strutturali e funzionali delle macromolecole proteiche, il meccanismo d’azione degli enzimi, nozioni di cinetica enzimatica ed i meccanismi della regolazione della velocità dei processi biochimici; la struttura degli acidi nucleici e la descrizione dei processi coinvolti nella replicazione del DNA, nella trascrizione e nella traduzione risultante nella sintesi proteica.

Contenuti

Introduzione- introduzione allo studio della biochimica e del metabolismo-aspetti termodinamici della cellula e degli organismi animali.
Bioenergetica- leggi della termodinamica- equazione di Gibbs- energia libera e potenziale chimico- delta G' e deltaG'°: rapporto del deltaG'° con la costante di equilibrio- reazioni accoppiate- composti ad alta energia- potenziali di trasferimento del fosfato- ATP ed il suo ruolo centrale nel metabolismo-L' ATP ed i processi di trasferimento dell'energia- reazioni di ossidoriduzione: sistemi redox e potenziali redox (E' ed E'°)- rapporto tra deltaG e deltaE .
Legami chimici ed interazioni deboli- natura e forza dei legami chimici presenti nelle biomolecole- i legami idrogeno e le proprietà chimico-fisiche dell'acqua- proprietà dell'acqua come solvente- le interazioni deboli ed il loro significato biologico- pH e sistemi tampone. Le interazioni idrofobiche e la loro importanza nell'organizzazione delle strutture biologiche.
Aminoacidi e Proteine. Amminoacidi- Richiami alla struttura, classificazione e proprietà acido/base degli amminoacidi, proprietà delle catene laterali degli aminoacidi, indice idropatico. Proteine- livelli di organizzazione strutturale: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria-caratteristiche strutturali e ruolo funzionale di proteine fibrose (Collagene e cheratina) e globulari- termodinamica e cinetica del ripiegamento della catena polipeptidica- denaturazione delle proteine.
Relazione tra struttura e funzione: proteine trasportatrici di ossigeno- struttura del gruppo eme- mioglobina ed emoglobina: caratteristiche strutturali e funzione biologica- Meccanismo d'azione: curva di legame dell'ossigeno della mioglobina dell'emoglobina- allosterismo e modulatori allosterici (effetto Bohr) dell'emoglobina.
Enzimologia
Generalità sugli enzimi : Struttura, classificazione. Coenzimi, cofattori, gruppi prostetici.
Isoenzimi.
Enzimi: forza catalitica e specificità (ipotesi “chiave e serratura” ed ipotesi dello “adattamento indotto”) relazione tra specificità e reattività (distinzione tra substrati “buoni” e substrati “poveri”)
Energia di attivazione, energia libera e stato di transizione di reazioni catalizzate da enzimi.
Meccanismo d'azione degli enzimi : formazione del complesso enzima-substrato. Meccanismi di catalisi enzimatica (catalisi covalente, acido base, da ioni metallici ) Esempi di catalisi enzimatiche: meccanismo d'azione delle proteasi seriniche e del lisozima.
Cinetica delle reazioni enzimatiche : Modello di Michaelis-Menten.
Inibizione enzimatica: inibitori reversibili ed irreversibili.
Effetto del pH e della temperatura sull'attività enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attività enzimatica: meccanismi di regolazione reversibili ed irreversibili, meccanismi di regolazione covalenti, modulazione allosterica.

Nucleotidi ed Acidi Nucleici Aspetti strutturali dei nucleotidi; chimica e idrofobicità/idrofilicità dei componenti strutturali dei nucleotidi. Legami fosfodiestere; struttura tridimensionale del DNA (forme B, A, Z); sequenze particolari nel DNA. Struttura degli RNA. Denaturazione degli acidi nucleici. Mutazioni e polimorfismi. Cenni su sequenziamento e sintesi dei polinucleotidi.
Geni e Cromosomi Geni e genoma, introni ed esoni, superavvolgimento del DNA e topoisomerasi, nucleosomi e istoni; DNA mitocondriale.
Metabolismo del DNA Replicazione del DNA: regole e loro significato, meccanismo di reazione; caratteristiche funzionali delle DNA polimerasi, altri enzimi e proteine coinvolti nella replicazione; meccanismo catalitico delle ligasi; fasi del processo replicativi. Riparazione del DNA. Telomeri e telomerasi: funzione e significato, meccanismo di sintesi.
Metabolismo del RNA RNA polimerasi; promotori e regolazione della trascrizione; fasi della trascrizione; trascrizione nei procarioti e negli eucarioti. Modificazioni post-trascrizionali: significato e meccanismi; splicing, 5'-cap e poliA; ribozimi.
Metabolismo delle proteine Codice genetico. rRNA; tRNA; variazioni naturali del codice genetico. Sintesi proteica: reazione aminoacil-tRNA sintetasi; inizio sintesi, allugamento catena, terminazione, modificazioni post-traduzionali. Bilancio Energetico. Trasporto a destinazione delle proteine. Degradazione delle proteine (Ubiquitina, proteasi e proteasoma).

Testi/Bibliografia

D.L.Nelson, M.M.Cox “I principi di Biochimica di Lehninger” quinta edizione ed.Zanichelli.
M.Lieberman,A.D.Marks “Marks-Biochimica Medica:un approccio clinico”- II edizione. Casa Editrice Ambrosiana-Zanichelli
Altri testi consigliati
Mathews CK, van Holde KE, Ahern KG “ Biochimica ”, 3° Ed. (Ambrosiana)
Baynes and Dominiczak “ Biochimica per le discipline biomediche” (Ambrosiana)
Thomas M. Devlin “Biochimica con aspetti clinici” 5° Ed.(EdiSES)
Voet and Voet “ Fondamenti di Biochimica ” (Zanichelli)

Metodi didattici

Lezioni frontali .

Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento

esame scritto contestuale con gli altri insegnamenti del corso integrato

Strumenti a supporto della didattica

Lavagna luminosa, computer, videoproiettore, lavagna.

Orario di ricevimento

Consulta il sito web di Romana Fato