- Docente: Concettina Cappadone
- Crediti formativi: 6
- SSD: BIO/10
- Lingua di insegnamento: Italiano
- Modalità didattica: Convenzionale - Lezioni in presenza
- Campus: Bologna
- Corso: Laurea in Scienze farmaceutiche applicate (cod. 0914)
Conoscenze e abilità da conseguire
Al termine del corso lo studente possiede le conoscenze di base della biochimica generale e degli acidi nucleici. In particolare lo studente è in grado di: - conoscere la struttura e le funzioni delle molecole di interesse biologico; - conoscere i meccanismi molecolari alla base dei processi biochimici; - comprendere le attività metaboliche e la loro regolazione.
Contenuti
Introduzione: Macromolecole biologiche, richiami di termodinamica e concetto di metabolismo. Proprietà solventi dell'H2O e molecole anfipatiche. Interazioni deboli.
Amminoacidi: Struttura, proprietà acido base,stereochimica e classificazione.
Proteine: Struttura primaria: legame peptidico, struttura e proprietà. Strutture secondarie: alfa-elica e foglietto beta. Struttura terziaria: ripiegamento delle proteine.Struttura quaternaria. Proteine fibrose.
Emoglobina e Mioglobina: Descrizione generale delle due proteine. Struttura del gruppo eme. Caratteristiche del legame Fe2+-O2. Legame mioglobina-O2 ed emoglobina-O2: curve di saturazione e significato funzionale. Effetto del pH, della CO2 e del 2,3-DPG.Cooperatività.
Enzimi: Concetti di base e cinetica.. Concetto di equilibrio e di velocità di reazione. Energia di attivazione. Meccanismo d'azione degli enzimi. Specificità, effetto del pH e della T. Classificazione degli enzimi. Definizione di velocità ed attività enzimatica. Cinetica di Michaelis e Menten. Significato di Vmax e Km. Inibizione enzimatica.Enzimi allosterici. Meccanismi di regolazione enzimatica.
Carboidrati: Monosaccaridi e legame semiacetalico. Disaccaridi e legame glicosidico. Struttura di maltosio, cellobiosio, lattosio e saccarosio. Classificazione dei polisaccaridi. Struttura e funzione di amido, glicogeno e cellulosa.
Nucleotidi: Zuccheri, basi azotate e gruppo fosfato. Legame N-glicosidico e formazione di nucleosidi. Legame estereo e formazione di nucleotidi. Nomenclatura. Nucleosidi mono, di- e trifosfati. Legami esterei e legami anidridici. Idrolisi dell'ATP. Funzioni dei nucleotidi. Nucleotidi ciclici: AMPc e GMPc.
Lipidi: Struttura degli acidi grassi. Triacilgliceroli: struttura e funzione. Struttura e funzioni dei glicerofosfolipidi e degli sfingofosfolipidi. Struttura dei glicolipidi, cenni ai gangliosidi e al loro ruolo come determinanti dei gruppi sanguigni. Struttura e funzioni del colesterolo. Lipoproteine plasmatiche, ruolo di chilomicroni, LDL e HDL.
Membrane biologiche: Funzioni, struttura, modello a mosaico fluido, asimmetria, proteine di membrana, fluidità e ruolo del colesterolo. Composizione relativa. Permeabilità selettiva. Diffusione semplice e diffusione facilitata. Meccanismo d'azione delle proteine di trasporto ed esempio della glucosio permeasi.
Trasduzione del segnale: Molecole segnale, recettori, specificità ed amplificazione. Meccanismo d'azione degli ormoni peptidici e steroidei. Proteine G. Recettori tirosina chinasici.
Cofattori enzimatici: Funzioni di ioni essenziali e coenzimi. Vitamine idrosolubili. Struttura dei coenzimi redox Struttura della biotina. Piruvato deidrogenasi .Strutture di TPP, lipoato e Coenzima A.
Metabolismo: Concetti di base e scopi. Reazioni accoppiate.ATP ed energia cellulare.Composti ad alto potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Anabolismo e catabolismo.
Glicolisi e gluconeognesi: Descrizione delle reazioni e regolazione. Destino anaerobico del piruvato: fermentazione lattica ed alcolica. Destino aerobico del piruvato.Piruvato deidrogenasi: reazione catalizzata e sua regolazione allosterica ed ormonale.
Ciclo di Krebs: Descrizione delle reazioni, destino dei coenzimi ridotti, regolazione. Ciclo di Krebs come processo anfibolico. Reazioni anaplerotiche. Resa energetica della completa ossidazione del glucosio.
Glicogenolisi e Glicogenosintesi: Descrizione delle reazioni . Regolazione allosterica e ormonale. insulina, glucagone e adrenalina.
Catena di trasferimento elettronico e fosforilazione
ossidativa: Flavoproteine, centri Fe-S, citocromi.
Descrizione dei 4 complessi. Struttura e funzione del Coenzima Q.
Ipotesi chemiosmotica Cenni alla struttura di F0-F1-ATPasi. Sistemi
navetta.
Catabolismo degli acidi grassi: Lipolisi.
Attivazione citoplasmatica degli acidi grassi,.Carnitina.
Beta-ossidazione dell'acido palmitico e resa energetica.
Beta-ossidazione degli acidi grassi insaturi. Regolazione.
Biosintesi degli acidi grassi: Reazione di
formazione del malonil-CoA. Complesso acido grasso sintasi di
E.Coli. Sintesi del butirril-CoA. Regolazione allosterica ed
ormonale. Allungamento ed insaturazione di acidi grassi, acidi
grassi essenziali.
Colesterolo: Biosintesi fino alla formazione di mevalonato. Regolazione allosterica ed ormonale della HMG-CoA reduttasi, cenni alle statine. Trasporto ematico del colesterolo: lipoproteine plasmatiche, funzione di LDL e HDL.
Catabolismo degli Amminoacidi: generalità, transaminazione, reazione della glutammato deidrogenasi, ciclo dell'urea.
DNA: Dogma centrale. Stabilità della doppia elica. Denaturazione. Idrolisi enzimatica. Possibili cause di danni al DNA
Replicazione: DNA polimerasi III, filamento veloce e frammenti di Okazaki, proof reading e fedeltà di replicazione.DNA polimerasi I
RNA: Basi modificate. RNAm, RNAt e RNAr. Struttura ribosomi procariotici.
Trascrizione:Geni costitutivi e non costitutivi, RNA polimerasi e subunità sigma, concetto di promotore forte e debole.
Amminoacilazione: Amminoacil-tRNA-sintetasi, proof-reading.
Codice genetico: Definizione. Quadro di lettura, punto d'inizio. Degenerazione, codoni sinonimi. RNAt:accoppiamento codone-anticodone.
Traduzione: Fase di inizio, allungamento e termine. Modificazioni post-traduzionali. Ripiegamento delle proteine, chaperoni.
Clonazione: endonucleasi di restrizione, separazione dei frammenti per elettroforesi, costruzione di DNA ricombinante, trasfezione.
Testi/Bibliografia
M.K. Campbell, S.O.Farrell "Biochimica", seconda
edizione, editore EdiSES
J.L.Tymoczko, J.M.Berg,L.Stryer "Principi di Biochimica",editore
Zanichelli
D. L. Nelson, M.M. Cox "Introduzione alla Biochimica di Lehninger", ed. Zanichelli
Metodi didattici
Lezioni frontali con l'ausilio di presentazioni power point
mediante PC e videoproiettore.
Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento
esame orale
Strumenti a supporto della didattica
Lezioni frontali con l'ausilio di presentazioni Power Point
mediante PC e videoproiettore.
Orario di ricevimento
Consulta il sito web di Concettina Cappadone